طاقة التنشيط. الإنزيمات. الموقع الفعال للإنزيم. درجة الحرارة المثلى للإنزيم. الحد الأدنى من الطاقة اللازمة لبدء التفاعل الكيميائي

طاقة التنشيط:

الحد الأدنى من الطاقة اللازمة لبدء التفاعل الكيميائي.

في الكيمياء والفيزياء، طاقة التنشيط هي الطاقة التي يجب توفيرها لنظام كيميائي أو نووي يضم مواد متفاعلة كامنة ليؤدي ذلك إلى: تفاعل كيميائي، أو تفاعل نووي، أو ظواهر فيزيائية أخرى مختلفة.

ويرمز لها بالرمز Ea وتستخدم وحدة كيلوجول/مول لقياسها.

وقد ابتكر هذا المصطلح الكيميائي السويدي سفانت أرينيوس عام 1889م.

يمكن تخفيض طاقة التفعيل من خلال استخدام حفاز (Catalyst).

وطاقة التفعيل قد تكون موجبة أو سالبة.

تقاس طاقة التنشيط لتفاعل (Ea) بوحدات الجول، أو كيلوجول لكل مول، أو كيلو كالوري لكل مول.

يمكن اعتبار طاقة التنشيط بمثابة حجم الحاجز الكامن (الذي يُسمى أحيانًا حاجز الطاقة) والذي يفصل الحد الأدنى لسطح الطاقة الكامنة المتعلق بالحالة الثرموديناميكية الأولية والنهائية.

لكي يستمر التفاعل أو الانتشار الكيميائي بمعدل معقول، يجب أن تكون درجة حرارة النظام عالية إلى الحد الكافي الذي يوجد عنده عدد ملموس من الجزيئات ذات الطاقة التحويلية التي تساوي طاقة التنشيط أو تكبرها.

قُدّم مصطلح «طاقة التنشيط» في عام 1889 من قبل العالم السويدي سفانت أرينيوس.

الإنزيمات:

عوامل مساعدة حيوية تتكون من جزيئات بروتينية تعمل علي زيادة سرعة التفاعلات الكيميائية في الخلية.

الإنزيمات هي محفِّزاتٌ بيولوجية جزيئة بروتينة.

تسرِّعُ التفاعلات الكيميائية.

تُسمى الجزيئات التي تمارس الأنزيمات تأثيرها عليها بالركائز، حيث يحوّل الإنزيم الركيزة إلى جزيئات تُعرف باسم النواتج.

تحتاج معظم عمليات الاستقلاب (الأيض) إلى إنزيمات من أجل أن تحدث بسرعة كافية للحفاظ على الحياة.

تحدد الإنزيمات في الخلية أي مسار استقلابي سيحدث في تلك الخلية.

تُعرف دراسة الإنزيمات بالإنزيمولوجي وهناك حقل جديد فيه لتحليل "الإنزيمات الكاذبة" ينمو باستمرار، حيث يدرس هذا الحقل الإنزيمات التي فقدت قدرتها التحفيزية البيولوجية خلال التطور وهذا غالباً يؤثر على تسلسلات الأحماض الأمينية ويعطيها خصائص تحفيزية كاذبة غير عادية.

تُعرف الإنزيمات بقدرتها على تحفيز أكثر من 5000 نوع من التفاعلات الكيميائية الحيوية..

معظم الإنزيمات بروتينات، ولكن بعضها جزيئات محفزة للرنا (RNA) تدعى ريبوزومات.

تأتي نوعية الإنزيمات من بينتها ثلاثية الأبعاد المميزة.

تزيد الإنزيمات كما كل المحفّزات سرعة التفاعل من خلال تخفيض طاقة التنشيط.

تصل قدرة بعض الإنزيمات حتى جعل تحوّل الركيزة إلى المنتج أسرع بملايين المرات من التحول دون وجود الإنزيم.

أحد الأمثلة هو إنزيم أورتيدين 5'-فوسفات ديكربوكسيلاز الذي يسمح بتفاعل من الممكن خلال ثوانٍ، بينما سيتطلب هذا التفاعل دون الإنزيم ملايين السنين.

كيميائياً، لا تُستهلك الإنزيمات في التفاعلات الكيميائية ولا تقوم بتغيير التوازن في التفاعلات الكيميائية، كما كل الحفّازات الكيميائية. تتميز الإنزيمات عن بقية الحفّازات الكيميائية بنوعيتها الشديدة.

يمكن أن يتأثر النشاط الإنزيمي بجزيئات معينة كالمثبطات التي تقلل من النشاط الإنزيمي، أو المنشطات التي تنشط عمل الإنزيم.

الكثير من الأدوية العلاجية والسموم هي مثبطات إنزيمية.

ينخفض النشاط الإنزيمي بشكل ملحوظ كذلك خارج درجة الحرارة والحموضة المثاليتين.

تُستخدم بعض الإنزيمات تجارياً، لتصنيع المضادات الحيوية مثلاً، حتى أن بعض المنتجات المنزلية تستخدم الإنزيمات لتسريع تفاعلات كيميائية معينة كبعض الإنزيمات الموجودة في مساحيق الغسيل الحيوية التي تحطم البروتينات أو النشا أو الدهون الموجودة الي تسبب بقع الملابس.

الموقع الفعال للإنزيم:

بناء فراغي محدد يوجد في الإنزيم مسؤول عن قيام الإنزيم بعمله.

يتكون الموقع الفعال من منطقتين:

• منطقة لتثبيت مادة التفاعل: وتتكون من عدد محدد ة من الأحماض الأمينية.
• منطقة لتحفيز التفاعل: وتتكون من عدد محدد ة من الأحماض الأمينية.

درجة الحرارة المثلى للإنزيم:

درجة الحرارة التي يكون عندها الإنزيم أكثر نشاطاًً.

في حين يؤدي ارتفاع درجة الحرارة إلى زيادة معدل التفاعل المحفز إنزيمياً، فإن ذلك لا يتحقق إلا ضمن مجال محدود تماماً لدرجات الحرارة.

يزداد معدل التفاعل في البداية مع ارتفاع درجة الحرارة بسبب زيادة الطاقة الحركية للجزيئات المتفاعلة؛ ولكن تتجاوز الطاقة الحركية للإنزيم في نهاية الأمر حاجز الطاقة الخاص بتحطيم الروابط الهيدروجيتية والكارهة للماء الضعيفة التي تحافظ على بنيته الثانوية والثالثية.

عند هذه الدرجة من الحرارة يسيطر التمسخ ويترافق مع نقص النشاط التحفيزي نتيجة لذلك.

ويعتمد مجال الحرارة الذي يحافظ ضمنه الإنزيم على هيئته المستقرة والفعالة تحفيزياً على درجة حرارة الخلايا التي توجد فيها بوجه عام، وقد تتجاوزها قليلا.

وتبدي الإنزيمات في الإنسان، الذي يحافظ. على درجة حرارة للجسم هي 37 درجة مئوية، استقرارا بوجه عام عند درجات تصل حتى 45-55 درجة مئوية.

ويمكن أن تكون الإنزيمات في الأحياء المجهرية التي توجد في الينابيع الحارة الطبيعية أو الأحواض الساخنة في المحيطات مستقرة في الدرجة 100 م أو أكثر.

يرمز للعامل الذي يزداد به معدل العملية البيولوجية مع ارتفاع درجة الحرارة بمقدار 10 درجات مئوية بالرمز Q10، أو ما يسمى معامل الحرارة Temperature coefficient.

ويتضاعف معدل الكثير من العمليات البيولوجية، مثل معدل تقلص القلب المستأصل، عند ارتفاع درجة الحرارة 10 م تقريبا (2 = Q10) ويشكل تغير معدلات الكثير من التفاعلات المحفزة إنزيمياً الذي يرافق ارتفاع درجة حرارة الجسم أو انخفاضها مظهراً أساسيا لبقاء (Survival) الأشكال الحية كالسحالي (Lizards) التي لا تحافظ على درجة حرارة ثابتة للجسم.

وبالمقابل، تتحمل الكائنات ذات درجة الحرارة الثابتة (Homeothermic) كالإنسان تغيرات محدودة جدا في درجة حرارة الجسم. وبالنسبة إلى البشر، تكون تغيرات معدل التفاعلات بسبب تغير درجة الحرارة محدودة الأهمية الفيزيولوجية إلا في حالات الحمى أو انخفاض الحرارة.

بما أن ارتفاع عدد الجزيئات  التي تمتلك طاقة حركية كافية للتغلب على الحاجز الطاقي للتفاعلات يقدم خيارات فيزيولوجية قليلة الأهمية للكائنات ذات درجة الحرارة الثابتة، فكيف إذاً تزيد الإنزيمات معدلات التفاعل؟ يتركز اتجواب في قدرة الإنزيمات على إنقاص الحاجز الطاقي للتفاعلات وزيادة التراكيز الموضعية المتفاعلات.