سيستين
Cysteine
هو حمض أميني شبه أساسي بروتيني مع الصيغة HO 2 CCH (NH 2 ) CH 2 SH.
تشارك السلسلة الجانبية للثيول في السيستين غالبًا في التفاعلات الأنزيمية، باعتبارها نيوكليوفيلية.
ثيول هو عرضة للأكسدة لإعطاء ثاني كبريتيد مشتق ثاني كبريتيد، الذي يخدم دورًا هيكليًا مهمًا في العديد من البروتينات.
عند استخدامها كإضافة غذائية، فإنها تحتوي على E E920.
يتم ترميزها بواسطة الكودونات UGU و UGC.
للسيستئين نفس التركيب مثل السيرين، ولكن مع استبدال أحد ذرات الأكسجين بالكبريت؛ استبدالها مع السيلينيوم يعطي selenocysteine.
مثل غيرها من الأحماض الأمينية البروتينية التي تحتوي على السيستين (L) chirality في تدوين D / L الأقدم على أساس homology إلى D و L glyceraldehyde. في نظام R / S الأحدث من تحديد chirality، على أساس الأعداد الذرية للذرات بالقرب من غير المتماثلة الكربون، السيستين (و selenocysteine) له صروريوم R، بسبب وجود الكبريت (resp. selenium) كجار ثان للكربون غير المتماثل.
الأحماض الأمينية الكيرالية الباقية، التي لها ذرات أخف في هذا الوضع، لها schylality s.
على الرغم من تصنيفه على أنه حمض أميني غير أساسي، في حالات نادرة، قد يكون السيستين ضروريًا للأطفال الرضع وكبار السن والأفراد المصابين بمرض معين أو الذين يعانون من متلازمات سوء الامتصاص.
يمكن عادةً تصنيع السيستين بواسطة الجسم البشري في ظروف فسيولوجية طبيعية إذا توفرت كمية كافية من الميثيونين.
يتم تقويض السيستئين في القناة الهضمية وبلازما الدم.
في المقابل، يسافر السيستين بأمان من خلال الجهاز الهضمي وبلازما الدم ويخفّض بسرعة إلى جزيئين cysteine عند دخول الخلية.
تم العثور على السيستئين في معظم الأطعمة الغنية بالبروتين، بما في ذلك:
- المصادر الحيوانية: اللحوم (بما في ذلك لحم الخنزير والدواجن) والبيض ومنتجات الألبان.
- المصادر النباتية: الفلفل الأحمر، الثوم، البصل، القرنبيط، برعم البروكس، الشوفان، جنين القمح، العدس المنبت.
كما هو الحال مع الأحماض الأمينية الأخرى، فإن السيستين له شخصية أمفوتيرية.
Cysteine
هو حمض أميني شبه أساسي بروتيني مع الصيغة HO 2 CCH (NH 2 ) CH 2 SH.
تشارك السلسلة الجانبية للثيول في السيستين غالبًا في التفاعلات الأنزيمية، باعتبارها نيوكليوفيلية.
ثيول هو عرضة للأكسدة لإعطاء ثاني كبريتيد مشتق ثاني كبريتيد، الذي يخدم دورًا هيكليًا مهمًا في العديد من البروتينات.
عند استخدامها كإضافة غذائية، فإنها تحتوي على E E920.
يتم ترميزها بواسطة الكودونات UGU و UGC.
للسيستئين نفس التركيب مثل السيرين، ولكن مع استبدال أحد ذرات الأكسجين بالكبريت؛ استبدالها مع السيلينيوم يعطي selenocysteine.
مثل غيرها من الأحماض الأمينية البروتينية التي تحتوي على السيستين (L) chirality في تدوين D / L الأقدم على أساس homology إلى D و L glyceraldehyde. في نظام R / S الأحدث من تحديد chirality، على أساس الأعداد الذرية للذرات بالقرب من غير المتماثلة الكربون، السيستين (و selenocysteine) له صروريوم R، بسبب وجود الكبريت (resp. selenium) كجار ثان للكربون غير المتماثل.
الأحماض الأمينية الكيرالية الباقية، التي لها ذرات أخف في هذا الوضع، لها schylality s.
على الرغم من تصنيفه على أنه حمض أميني غير أساسي، في حالات نادرة، قد يكون السيستين ضروريًا للأطفال الرضع وكبار السن والأفراد المصابين بمرض معين أو الذين يعانون من متلازمات سوء الامتصاص.
يمكن عادةً تصنيع السيستين بواسطة الجسم البشري في ظروف فسيولوجية طبيعية إذا توفرت كمية كافية من الميثيونين.
يتم تقويض السيستئين في القناة الهضمية وبلازما الدم.
في المقابل، يسافر السيستين بأمان من خلال الجهاز الهضمي وبلازما الدم ويخفّض بسرعة إلى جزيئين cysteine عند دخول الخلية.
تم العثور على السيستئين في معظم الأطعمة الغنية بالبروتين، بما في ذلك:
- المصادر الحيوانية: اللحوم (بما في ذلك لحم الخنزير والدواجن) والبيض ومنتجات الألبان.
- المصادر النباتية: الفلفل الأحمر، الثوم، البصل، القرنبيط، برعم البروكس، الشوفان، جنين القمح، العدس المنبت.
كما هو الحال مع الأحماض الأمينية الأخرى، فإن السيستين له شخصية أمفوتيرية.
التسميات
أدوية